Proteínas

Introducción

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes y funcionalmente versátiles de la célula. Son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.

Están formadas por C, H, O, N y S (azufre). Algunos también contienen Fe, Cu, Zn, Mg, etc.

Aminoácidos

Los aminoácidos son los monómeros de los péptidos y las proteínas. Son moléculas pequeñas con un carbono asimétrico (Cα) unido a cuatro grupos:

• Grupo carboxilo (-COOH): ácido
• Grupo amino (-NH₂): básico
• Un hidrógeno (-H)
• Un radical (R): característico de cada aminoácido, que le confiere propiedades específicas

En la naturaleza, tanto el grupo amino como el carboxilo se unen al mismo carbono → son α-aminoácidos.

Aunque se conocen unos 200 aminoácidos, solo 20 forman parte de las proteínas.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el organismo no puede sintetizar y deben obtenerse de la dieta (p. ej.: leucina, lisina, metionina, triptófano, valina…).

> EBAU — País Vasco, junio 2018, opción B, cuestión 1 > Los aminoácidos: > > a) Dibuja la estructura de un aminoácido e indica cuáles son sus grupos funcionales más característicos. (0,75 puntos) > b) Indica cuántos aminoácidos distintos aparecen en las proteínas y menciona el nombre de los que conozcas. ¿Qué son los aminoácidos esenciales? (0,5 puntos) > c) Cuando se unen químicamente dos aminoácidos, ¿a qué moléculas dan lugar y qué tipo de enlace se forma? ¿Qué propiedades tiene este enlace? (0,75 puntos)

El enlace peptídico

El enlace peptídico es el enlace covalente que une el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido con el grupo amino (-NH₂) del siguiente, con eliminación de una molécula de agua (reacción de condensación).

Propiedades del enlace peptídico:

• Es un enlace covalente fuerte (no se rompe fácilmente)
• Tiene carácter parcial de doble enlace (es plano y rígido)
• Los péptidos tienen un extremo amino libre (N-terminal) y un extremo carboxilo libre (C-terminal)

La cadena formada por la unión de muchos aminoácidos se llama polipéptido. Las proteínas son polipéptidos con función biológica definida.

📋 Preguntas PAU sobre aminoácidos

EBAU — Aragón, junio 2021, pregunta 1
Responda las siguientes cuestiones: (2 puntos)

a) ¿Qué tipo de moléculas aparecen representadas? (0,2 p)
c) Señale, indicando sus nombres, el tipo de enlace bioquímico que se forma, los grupos que participan y sus características. (0,4 p)
e) ¿Qué nombre reciben las macromoléculas formadas por un gran número de biomoléculas de este tipo? Enumere 4 funciones. (0,6 p)
EBAU — Andalucía, titular B 2024, pregunta A1
a) Describa la estructura básica de los aminoácidos y escriba su fórmula general.
b) Explique detalladamente cómo se produce el enlace que los une para formar las proteínas e indique cómo se denomina este enlace.
c) Cite cuatro funciones de las proteínas y explique dos de ellas.

Proteínas

Estructura de las proteínas

Las proteínas adquieren cuatro niveles estructurales:

1. Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Determina el resto de estructuras y la función de la proteína.

2. Estructura secundaria: disposición de la cadena polipeptídica en el espacio gracias a enlaces de hidrógeno:

• α-hélice: la cadena se enrolla en espiral dextrógira. Los enlaces de H se forman entre el O del (-C=O) de un aminoácido y el H del (-NH) del cuarto aminoácido siguiente.
• Conformación β (lámina plegada): la cadena en zigzag se repliega formando una lámina plana con enlaces de H entre cadenas paralelas.

3. Estructura terciaria: plegamiento tridimensional de la estructura secundaria. Se estabiliza mediante:

• Puentes disulfuro (-S-S-)
• Puentes salinos
• Fuerzas de Van der Waals
• Puentes de hidrógeno

Determina la conformación globular de la proteína y su función específica.

4. Estructura cuaternaria: cuando la proteína está formada por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades). Ej: hemoglobina (4 subunidades).

📋 Preguntas PAU sobre proteínas

EBAU — Aragón, junio 2015, opción B, cuestión 1
Tema de desarrollo corto: proteínas. (3 puntos)

a) ¿Cuáles son las unidades estructurales? Escriba su fórmula general. Indicar cómo se llama el enlace que une dos unidades. (0,5 puntos)
b) Indicar 5 funciones de las proteínas (poner un ejemplo de cada una). (0,5 puntos)
c) Explique brevemente los diferentes tipos de estructura que se pueden dar en las proteínas. (2 puntos)
EBAU — Murcia, julio 2024, pregunta 1.2
Explique los distintos niveles de organización estructural de las proteínas, indicando, en cada caso, los enlaces que estabilizan la estructura. (2 puntos)

Desnaturalización

La desnaturalización es la pérdida de la estructura terciaria (y cuaternaria) de una proteína, sin rotura de los enlaces peptídicos de la estructura primaria.

Causas de desnaturalización:

• Temperatura elevada (> 60-70 °C)
• pH extremos (ácidos o bases)
• Agentes químicos (alcohol, sales de metales pesados, detergentes)

Al desnaturalizarse, la proteína pierde su función biológica. En algunos casos, al volver a las condiciones normales, puede renaturalizarse (recuperar su estructura).

📋 Preguntas PAU sobre estructura de proteínas

EBAU — Extremadura, julio 2021, pregunta 2
C. Defina el proceso de desnaturalización y cite dos factores que causan este proceso.

Funciones de las proteínas

Las proteínas son las macromoléculas con mayor número de funciones:

📋 Preguntas PAU sobre funciones de las proteínas

EBAU — Aragón, julio 2024, pregunta 2c
Cite cinco funciones biológicas de las proteínas. (0,5 puntos)
EBAU — Aragón, junio 2013, opción A, cuestión 5
Explique muy brevemente cuatro posibles funciones de las proteínas, indicando un ejemplo de proteína para cada función. (1 punto)

Enzimas

Las enzimas son biocatalizadores específicos de naturaleza proteica que disminuyen la energía de activación y aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas.

Las enzimas se unen al sustrato (molécula que se va a transformar) en el centro activo para formar un complejo enzima-sustrato, que conduce al producto.

Propiedades de las enzimas:

• No se alteran ni consumen durante la reacción
• Favorecen la velocidad de reacción sin desplazar el equilibrio
• Gran especificidad: cada enzima cataliza un tipo de reacción con un sustrato específico
• Actúan a temperatura ambiente (condiciones fisiológicas)
• Aumentan la velocidad de reacción de un millón a un trillón de veces

Estructura de las enzimas:

• Holoenzima = apoenzima + cofactor

- Apoenzima: parte proteica de la enzima (inactiva sin cofactor) - Cofactor: parte no proteica necesaria para la actividad - Coenzima: cofactor orgánico (a menudo derivado de vitaminas). Ej: NAD⁺, FAD, coenzima A - Grupo prostético: cofactor unido permanentemente. Ej: Fe²⁺ en la catalasa - Iones metálicos: Zn²⁺, Mg²⁺, Cu²⁺

Centro activo: región tridimensional específica de la enzima donde se une el sustrato. Su forma complementaria al sustrato explica la especificidad enzimática (modelo del ajuste inducido).

Factores que regulan la actividad enzimática:

• Temperatura: aumenta la actividad hasta el óptimo; por encima desnaturaliza la enzima
• pH: cada enzima tiene un pH óptimo (ej: pepsina gástrica pH 2, tripsina intestinal pH 8)
• Concentración de sustrato
• Inhibidores (competitivos y no competitivos)

> EBAU — País Vasco, junio 2024, opción 4B > Los enzimas son catalizadores biológicos que aceleran la velocidad de las reacciones. > > a) ¿Qué indican las curvas señaladas por las letras A y B? > b) ¿Cómo se denominan los elementos indicados por las letras C y D? > c) ¿A qué se refieren las flechas marcadas con Ea1 y Ea2? > EBAU — Aragón, junio 2012, opción A, cuestión 1 > Tema de desarrollo corto: Enzimas. > a) Concepto de enzima. (0,75 puntos) > EBAU — Comunidad Valenciana, junio 2022, pregunta 2.3 > Las enzimas juegan un papel crucial en el metabolismo celular. Explica brevemente qué son y cita al menos dos de sus características. > EBAU — Canarias, julio 2021, pregunta 2 > a) ¿Cuál es la naturaleza química de un enzima? > b) ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica? > c) ¿Cuántas enzimas quedan después de la actividad enzimática? > d) Cita dos factores físico-químicos que controlan la actividad enzimática.